未折叠蛋白反应（UPR）和内质网相关降解反应（ERAD）是细胞内控制蛋白质质量的两个保守机制，它们间的协同作用是维持细胞内质网平衡和基本功能与活性所必须的。然而，迄今为止对UPR和ERAD之间怎么协调控制蛋白质合成质量尚不清楚。

2015年11月，我中心龙乔明博士和美国康奈尔大学齐岭博士共同为通讯作者在《Nature Cell Biology》（IF：37.231）上发表题为“IRE1α is an endogenous substrate of endoplasmic-reticulum-associated degradation”的研究论文，此研究首次发现未折叠蛋白反应（UPR）的传感器IRE1α是内质网相关降解反应（ERAD）的一功能底物，从而揭示了一种通过内质网相关降解反应（ERAD）机制调控细胞内IRE1a表达水平的新分子机制。

内质网是蛋白质合成、折叠、加工的重要场所，同时也是代谢的重要细胞器，内质网平衡是细胞功能正常的标志，已有研究表明内质网应激与代谢疾病、肿瘤的发生密切相关。因此，本研究为下一步如何通过科学地调控细胞应激反应来预防和治疗各类疾病提供了重要的科学依据。